Gesellschaft Deutscher Chemiker

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Amyloide: Aggregate mit Aktivität

Nachrichten aus der Chemie, September 2010, S. 882-887, DOI, PDF. Login für Volltextzugriff.

Von Wiley-VCH zur Verfügung gestellt

Wenn bei einem Spiegelei die durchsichtige, zähflüssige Eiweißmasse nach kurzer Zeit einen tiefen, opaken Weißton erhält, sind die darin vorkommenden Eiweiße denaturiert und zu einem Proteinaggregat verklumpt. Auch zum Ansetzen von Süßspeisen wie einer Mousse au Chocolat muss das Eiweiß entfaltet werden bevor es aggregieren kann. Hitze ist nicht in jedem Fall notwendig, das Eiweiß lässt sich auch mit 800 Umdrehungen pro Minute steif schlagen. Eine Prise Salz verstärkt den Denaturierungsprozess. Aus dem rohen Eiweiß entsteht so eine voluminöse Schaummasse, die der Mousse ihre Luftigkeit verleiht.

Das gleiche Prinzip wie die Köche verwenden Naturwissenschaftler, um Lösungen wie Blutserum zu reinigen: Gezielt denaturieren sie mit Salz und Hitze unerwünschte Proteine, die daraufhin aus der Lösung ausfallen. Strukturbiologen wissen auch, dass Proteine, die längere Zeit auf der Laborbank stehen bleiben, als Aggregate aus der Lösung ausfallen. Hierbei ist das Aggregieren des Proteins ein unerwünschtes Phänomen, das der Biochemiker durch Puffern des pH-Werts und durch Einstellen der Salzkonzentration sowie der Temperatur, zu verhindern versucht. In unserer Arbeitsgruppe machen w

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