Biochemie 2012

Ubiquitinierte Proteine

Der hohe Stellenwert der Proteinregulierung durch Ubiquitin in der eukaryotischen Biologie ist unangefochten. Ubiquitinierung ist längst nicht mehr Gegenstand allein der biologischen Forschung, sondern hat Einzug in die chemische Proteinsynthese gehalten, wie mehrere Arbeiten im letzten Jahr zeigten.

Nichts ist für die Ewigkeit

Unsere Zellen produzieren unentwegt Proteine, doch wie können die Zellen solche Proteine erkennen, die abgebaut werden sollen? Nahezu alle Proteine, die das Proteasom abbaut, werden zuvor gebrandmarkt. Diese Markierung erfolgt in Eukaryoten durch Konjugation an Ubiquitin (Ub), einem hochkonservierten Protein aus 76 Aminosäuren und einer Molekülmasse von 8,5 kDa. Fundamentale Errungenschaften zum Ub-induzierten Proteinabbau wurden mit dem Chemienobelpreis im Jahr 2004 an Avram Hershko, Aaron Ciechanover und Irwine Rose gewürdigt.^1_1—^1_3

Die Ubiquitinierung ist eine der häufigsten posttranslationalen Modifikationen (PTM), die erhebliche Auswirkungen auf Regulierung und Stabilität von Proteinen, Zellzyklus, Transkription, DNS-Reparatur und Proliferation hat. Die drei Enzyme E1 (

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