Chemie in lebenden Systemen

Chemie in lebenden Systemen

Lebende Systeme zeichnen sich durch komplexe Netzwerke interagierender Biomoleküle und Metaboliten aus. Im Reagenzglas lassen sich diese Interaktionen nur unzureichend nachstellen und untersuchen. Um Biomoleküle in ihrer nativen Umgebung zu studieren, müssen Methoden geschaffen werden, die ihre selektive Markierung mit Sonden erlauben. Traditionellerweise wird dies durch Fusion eines fluoreszierenden Proteins mit dem Zielprotein oder durch antikörperbasierte Techniken erreicht. In den letzten 15 Jahren hat sich eine Alternative etabliert: die Markierung von Biomolekülen durch bioorthogonale Reaktionen. Hierbei wird eine nichtnative, spezifische chemische Funktionalität – eine bioorthogonale Sonde – durch genetische Methoden in das Zielbiomolekül eingefügt und dann in einem zweiten Schritt in einer chemoselektiven Reaktion markiert.¹⁾

Zur Einführung bioorthogonaler Sonden in Proteine hat sich die Methode der Erweiterung des genetischen Codes etabliert. Hierbei wird eine unnatürliche Aminosäure, die eine bioorthogonale reaktive Funktionalität enthält, von einem orthogonalen Aminoacyl-tRNA-Synthetase/tRNA-Paar prozessiert. Dies e

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