Die große Ausnahme: flavinhaltige Blaulichtsensoren

Für biologische Lichtsensoren galt lange Zeit stets ein einheitliches Reaktionsschema: Alle bekannten tierischen und pflanzlichen Sensoren sollten demnach auf der Grundlage einer Isomerisierungsreaktion funktionieren (Abbildung 1, S. 24). So isomerisiert zum Beispiel das Retinal im Rhodopsin im menschlichen Auge lichtgetrieben von 11-cis nach all-trans. Ebenso reagiert das lineare Tetrapyrrol im pflanzlichen Sensor Phytochrom über eine Photoisomerisierung. Groß war daher die Überraschung darüber, dass in mehreren Lichtsensoren Flavine als reaktives Zentrum dienen.¹ Flavine können nicht isomerisieren, da sie aus einem konjugierten, planaren Dreiringsystem als Grundkörper aufgebaut sind.

Flavine sind als Kofaktoren von Proteinen weit verbreitet. Dort fungieren sie im Dunkeln als Redoxvermittler in unterschiedlichen enzymatischen Reaktionen.² Die Photochemie der Flavine mit blauem Licht in Lösung wurde bereits in den 1970er Jahren gründlich untersucht. Im Protein treten allerdings photochemische Produkte auf, die in Lösung nur als instabile Zwischenstufen vorkommen — beispielsweise als Radikale oder als ein kovalentes Addukt mit einer benachbarten Amin

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