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Proteinstabilität webbasiert analysieren
Von Wiley-VCH zur Verfügung gestellt
Proteine üben ihre Funktion durch Interaktion mit anderen Biomakromolekülen oder Kleinmolekülliganden aus. Hierzu ist konformationelle Anpassung nötig, um den Bindungspartner zu akkommodieren. Molekulare Erkennung und Katalyse sind auf diese Weise unmittelbar mit der Rigidität beziehungsweise der Flexibilität der Bindungspartner verknüpft. Die Begriffe Rigidität und Flexibilität beschreiben hierbei die prinzipielle Möglichkeit (oder Unmöglichkeit) einer internen Bewegung in einer Gruppe von Atomen.
Weiterhin sind Proteinrigidität und (Thermo-)Stabilität miteinander verknüpft: Proteine aus thermophilen Organismen sind bei gleicher Temperatur häufig rigider als Homologe aus mesophilen Organismen. So ist das Wissen über die Verteilung rigider und flexibler Bereiche in einem Protein wesentlich, um dessen Struktur mit seiner Funktion und/oder (Thermo-)Stabilität zu verknüpfen. Darüber hinaus sind Informationen über rigide und flexible Bereiche eines Proteins grundlegend für pharmazeutische Wirkstoffforschung.
Moleküldynamik(MD)-Simulation ist der am weitesten verbreitete computergestützte Ansatz, um Proteindynamik und daraus abgeleitet Rigiditäts- und Flexibilitätseige
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