Magazin


<p>Der 5. Euchems Chemistry Congress findet dieses Jahr vom 31. August bis 4. September in Istanbul statt. Veranstalter ist die European Association of Chemical and Molecular Sciences, der über 50 chemische Gesellschaften in Europa angehören, unter ihnen die GDCh. Tagungsort ist das WOW Convention Center in Istanbul direkt neben dem Flughafen Atatürk (<ext-link ext-link-type="uri"><a href="http://euchems2014.org/accommodation.asp" target="_blank">http://euchems2014.org/accommodation.asp</a></ext-link>).</p>


<h2>Istanbul — Stadt der Kulturen</h2>
<p>Istanbul ist mit seinen über 13 Millionen Einwohnern die bevölkerungsreichste Stadt der Türkei und liegt als einzige Stadt der Welt gleichzeitig in Europa und Asien. Die heutige Metropole Istanbul erstreckt sich zu beiden Seiten des Bosporus. Die Bucht Goldenes Horn trennt den europäischen vom asiatischen Teil. Das Ufer lädt mit Blick auf die Bosporus-Brücke und die Grenze zwischen den Kontinenten zum Spaziergang ein.</p>
<p>Als Byzanz vor über 2600 Jahren gegründet, bekam die Stadt im Römischen Reich den Namen Konstantinopel. Der Gründer der Türkischen Republik Mustafa Kemal, Atatürk genannt, benannte die Stadt im Jahr 1930 in Istanbul um.</p>
<p>In seiner Geschichte bildete Istanbul als Hauptstadt den Mittelpunkt dreier Weltreiche, des Römischen, Byzantinischen und Osmanischen Reichs. Dies spiegelt sich besonders in den Baustilen der Stadt. Istanbul war im Jahr 2010 Europäische Kulturhauptstadt, und seine Altstadt zählt zum Weltkulturerbe der Unesco.</p>


<h2>Vom versunkenen Palast zur Blauen Moschee</h2>
<p>Heute findet man noch Elemente aus christlicher Zeit wie die Theodosianische Landmauer, die ehemalige Befestigungsanlage mit ursprünglich 11 Toren und 192 Türmen. Aus römischer Zeit stammt die Zisternenanlage Yerebatan Sarayi, ein unterirdischer Wasserspeicher, Versunkener Palast genannt.</p>
<p>Im Laufe der Geschichte bekamen einige Gebäude unterschiedliche Funktionen. Ein Beispiel ist die Hagia Sophia: Bis 1453 größte Kirche des Christentums, wurde sie unter den Osmanen zur Moschee mit vier Minaretten umgebaut. Heute beherbergt sie ein Museum. Ähnlich erging es der byzantinischen Chora-Kirche, die ab 1511 als Moschee diente. Auch sie ist heute ein Museum.</p>
<p>Osmanische Bauwerke finden sich in der Stadt am prominentesten in Form der über 2000 Moscheen. Das größte dieser Gebäude ist die Blaue Moschee mit sechs Minaretten (Foto links), erbaut im 17. Jahrhundert unter Sultan Ahmed I. Auch das zweitgrößte Gebetshaus Istanbuls ist eine Moschee, die Süleymaniye Camii, die an der Spitze des Goldenen Horns liegt und Istanbuls Silhouette prägt.</p>
<p>Als Zentrum ihres Reiches errichteten die Osmanen im Jahr 1478 den Topkapi-Palast. Hier wohnte und regierte der Sultan auf einer Gesamtfläche von 700 000 Quadratmetern. Heute steht der Palast Besuchern offen, um die osmanische Kunst und den ehemaligen Harem des Sultans zu bewundern.</p>


<h2>Kulturelles Programm</h2>
<p>Die Veranstalter des Kongresses bieten Exkursionen und Besichtigungen der Sehenswürdigkeiten an. Informationen dazu finden sich auf <ext-link ext-link-type="uri"><a href="https://www.euchems2014.org" target="_blank">www.euchems2014.org</a></ext-link>.</p>
<p>Wer Istanbul lieber selbstständig erkunden möchte, kauft den Museumspass und bekommt damit drei Tage freien Eintritt in sechs Museen: Topkapi-Palast mit Harem, Hagia Sophia, Chora-Kirche, Archäologisches Museum, Mosaikenmuseum, Museum für türkische und islamische Kunst. Hotels der Altstadt und einige der Museen verkaufen den Pass. Eine Liste der Verkaufsstellen findet sich auf <ext-link ext-link-type="uri"><a href="https://www.museumpassistanbuldistributor.com/places-to-purchase" target="_blank">www.museumpassistanbuldistributor.com/places-to-purchase</a></ext-link>.</p>


<h2>Wissenschaft</h2>
<p>Verschiedene Forschungs- und Lehreinrichtungen haben ihren Sitz in Istanbul. Die Universität Istanbul stammt aus dem Jahr 1453 und ist die älteste Hochschule in der Türkei. Die Universität bietet Studiengänge in allen wissenschaftlichen Fächern an, von Biologie über Geschichte und Wirtschaft bis zu Linguistik. Weitere Institutionen sind die Bosporus-Universität, die Marmara-Universität, die Technische Universität Istanbul und die deutsch-türkische Universität. Auch die größte außeruniversitäre Forschungsstätte der Türkei, das Tübitak Marmara Research Center, liegt in Istanbul.</p>


<h2>Anreise</h2>
<p>Istanbul verfügt über zwei internationale Flughäfen. Direktverbindungen von Deutschland gibt es unter anderem von Frankfurt, München, Hamburg, Stuttgart, Nürnberg, Hannover und Berlin. Fluggesellschaften wie Turkish Airlines, Pegasus Airlines, Lufthansa und Germanwings fliegen Istanbul regelmäßig an.</p>


<h2>Unterkunft</h2>
<p>Direkt am Veranstaltungsort liegen das WOW Istanbul Hotel und das WOW Airport Hotel. Buchen können Teilnehmer diese und 30 weitere Hotels direkt über die Internetseite des Kongresses. Da der Veranstaltungsort kurzfristig geändert wurde, liegen die anderen Hotels jedoch ungefähr 15 km vom Konferenzzentrum entfernt. Die Veranstalter richten deshalb einen kostenlosen Shuttle-Bus ein. Weitere Hotels sind über die Internetseite der Touristeninformation Istanbul buchbar unter <ext-link ext-link-type="uri"><a href="https://www.istanbul-tourist-information.com" target="_blank">www.istanbul-tourist-information.com</a></ext-link>.</p>
<p>Bente Uhle ist freie Mitarbeiterin der Nachrichten aus der Chemie.</p>


<h2>Reisestipendien für Istanbul</h2>
<p>Noch bis zum 4. Juni können Doktoranden Reisestipendien beantragen, um am Euchems Chemistry Congress in Istanbul teilzunehmen. Es gibt bis zu 500 Euro. Voraussetzung ist mindestens ein Posterbeitrag bei der Tagung.</p>
<p>Antragsformular unter</p>
<p><ext-link ext-link-type="uri"><a href="https://www.gdch.de/stipendien" target="_blank">www.gdch.de/stipendien</a></ext-link></p>



Artikel

Zwischen Europa und Asien

Der 5. Euchems Chemistry Congress findet dieses Jahr vom 31. August bis 4. September in Istanbul statt. Veranstalter ist die European Association of Chemical and Molecular Sciences, der über 50 chemische Gesellschaften in Europa angehören, unter ihnen die GDCh. Tagungsort ist das WOW Convention C...

Blickpunkt


<p>Bereits in den 1990er Jahren hatten Forscher wie Steven Benner und Joseph Thornton begonnen, aus den Gemeinsamkeiten heutiger Gen- und Proteinsequenzen auf gemeinsame Vorfahren zurückzuschließen. Auf diese Weise erfuhren sie zum Beispiel, wie das ungewöhnliche Verdauungssystem der Wiederkäuer entstand, und fanden etwas über die Ursprünge von Hormonrezeptoren und Antibiotikaresistenzen.<sup>1_1</sup></p>
<p>Die Arbeitsgruppen wagten sich immer weiter in die Vergangenheit. Forscher der Universität Regensburg sind jetzt soweit gekommen, wie es geht — bis zum letzten gemeinsamen Vorfahren aller zellulären Lebewesen, einer Mikrobe, die vor etwa drei Milliarden Jahren lebte und auf den Namen Luca (Last Universal Cellular Ancestor) hört. Ganz genau lässt sich Lucas Alter bisher nicht angeben, zwischen zwei und dreieinhalb Milliarden Jahren ist wohl alles möglich.</p>


<h2>Ursprung einer Fassstruktur</h2>
<p>Im Jahr 2010 zeigten die Regensburger Arbeitsgruppen von Rainer Merkl und Reinhard Sterner die extrapolierte Gensequenz eines fassförmigen Proteins namens HisF, wie Luca sie vermutlich besaß.<sup>12</sup> Aufgrund der Rotationssymmetrie der Fassstruktur vermuteten die Forscher, dass diese ursprünglich als ein Tetramer aus vier identischen Untereinheiten evolvierte. Tatsächlich fanden sie, dass die Viertel bei Luca einander ähnlicher waren als sie es bei heutigen Lebewesen sind. Die Regensburger synthetisierten darüber hinaus einzelne Viertel des urzeitlichen Fasses. Sie zeigten, dass diese Viertel sich spontan zu Tetrameren zusammenlagern und bestätigten damit ihre Hypothese zum Ursprung der Fassstruktur. Allgemein bevorzugt die Natur symmetrische oligomere Komplexe; offenbar kann die Evolution stabile symmetrische Strukturen leichter entdecken als unsymmetrische [<i>Nachr. Chem.</i> 2012, <i>60</i>, 743].</p>
<p>In ihrem jüngsten Beitrag zur Biochemie unserer urzeitlichen Vorfahren haben die Regensburger Arbeitsgruppen nun aufgrund der extrapolierten Sequenz das gesamte Fass in der Luca-Version synthetisiert sowie auf seine Struktur und Funktionsfähigkeit hin untersucht.<sup>13</sup> Sie kristallisierten das nach Milliarden Jahren wieder zum Leben erweckte Protein und zeigten durch Röntgenstrukturanalyse, dass es eine sehr ähnliche Struktur annimmt wie seine modernen Nachfahren.</p>
<p>Luca-HisF ist überdies bemerkenswert hitzestabil. Es denaturiert in zwei Schritten, wobei der erste Übergang bei 70 ºC liegt. Da fraglich ist, unter welchen Umweltbedingungen der Ursprung und die frühe Evolution des Lebens stattfanden, ist diese Information durchaus nützlich. Dabei ist im Auge zu behalten, dass Luca bereits ein hochgradig komplexer Einzeller und das Produkt einer vermutlich bereits seit Hunderten Millionen Jahren anhaltenden Evolution war. Einblicke in seine Biochemie bieten einen wichtigen Anhaltspunkt in der Geschichte allen Lebens auf der Erde, erlauben aber keine direkten Rückschlüsse auf den Ursprung des Lebens.</p>
<p>Funktionsstudien zeigten bei Luca-HisF zudem eine stark entwickelte katalytische Aktivität, die durchaus mit modernen Enzymen konkurrieren kann. Das Enzym setzt ein Ribonucleotid mit Ammoniak um. Dabei spaltet sich das Substrat, und es bildet sich ein neuer Imidazolring, welcher der Biosynthese der Aminosäure Histidin dient (Abbildung 1). Andere hatten vermutet, dass urzeitliche Enzyme weniger spezifisch sein könnten als die neuzeitlichen Versionen, aber Luca-HisF besitzt eine ebenso gute Substratspezifität wie moderne Versionen.</p>
<p>Im biochemischen Kontext moderner Zellen ist HisF eine Untereinheit in der Imidazol-Glyzerinphosphatsynthase und muss innerhalb dieses Enzymkomplexes an eine andere Untereinheit namens HisH binden. Diese liefert den Ammoniak, den sie aus der Aufspaltung von Glutamin gewinnt. Die urzeitliche Variante von HisF bindet problemlos an modernes HisH (aus dem Bakterium Zymomonas mobilis). Systemkompatibilität über mehrere Milliarden Jahre hinweg — da können Softwareentwickler noch viel lernen.</p>
<p>Auch die Enzymaktivitäten beider Seiten und der Transport des Ammoniaks vom aktiven Zentrum des einen Enzyms zu dem des anderen funktionieren ungeachtet des Altersunterschieds zwischen beiden Teilen. Geschwächt ist im gemischten Komplex lediglich die Ankurbelung der HisH-Aktivität bei Anwesenheit des HisF-Substrats: Das urzeitliche HisH muss gegebenenfalls etwas länger auf die Ammoniaklieferung warten als das moderne Enzym.</p>
<p>Da dies alles so hervorragend funktionierte, gingen die Regensburger Forscher noch einen Schritt weiter und erzeugten auch von HisH, dem zweiten Enzym des Komplexes, eine extrapolierte Vorläuferversion. Auch dieses rekonstruierte Protein erwies sich als thermisch stabil (Entfaltungsübergang bei 79 ºC), doch es zeigte keine enzymatische Funktion. In diesem Fall gab es weniger universell gemeinsame Aminosäuren zwischen den neuzeitlichen Sequenzen, auf welche die Forscher sich stützen könnten. Vermutlich ist deshalb die Extrapolation in die Vergangenheit auf bisher ungeklärte Weise vom rechten Weg abgekommen und bei einer stabilen, aber auf subtile Weise falschen Sequenz gelandet.</p>
<p>Die Arbeitsgruppen von Raul Perez-Jimenez und Julio Fernandez an der Columbia-Universität in New York arbeiteten ähnlich mit der Enzymfamilie der Thioredoxine. Sie rekonstruierten Thioredoxine aus verschiedenen Phasen der Erdgeschichte und ermittelten ihre Thermostabilität und Reaktivität.<sup>14</sup></p>


<h2>Fossile Proteine</h2>
<p>Auf der Zeitskala von Milliarden Jahren können informationshaltige Biomoleküle nicht überleben, und Fossilien aus jener Zeit sind oft umstritten. Die Erforschung näher liegender Epochen — etwa im Hinblick auf die Evolution des Menschen, die Besiedlung der Kontinente und die Ausbreitung der Landwirtschaft — kann sich hingegen in letzter Zeit verstärkt auf die Sequenzierung von DNA aus steinzeitlichen oder noch älteren Funden stützen.</p>
<p>Aber wie sieht es mit den Proteinen aus denselben Funden aus? Sind die auch zu sequenzieren? Klassische Verfahren, die auf dem Edman-Abbau beruhen, richten bei alten Proteinproben nicht viel aus. Erst nach der Jahrtausendwende erlaubte die massenspektroskopische Sequenzierung, Proteine aus alten Knochen besser zu analysieren (Abbildung 2, S. 634).<sup>15</sup></p>
<p>Ähnlich wie die modernen Methoden der DNA-Sequenzierung beruht auch die massenspektrometrische Sequenzierung von Proteinen auf der Fragmentierung der Biomoleküle — deshalb ist der Umstand, dass das prähistorische Probenmaterial bereits fragmentiert ist, kein fundamentales Problem.</p>
<p>Die versehentliche Sequenzierung moderner Verunreinigungen, deren Vermeidung bei der Untersuchung steinzeitlicher Genome eine Hauptschwierigkeit darstellt, lässt sich bei Proteinen leichter ausschließen. Zum einen entfällt der Amplifizierungsschritt, also die Vervielfältigung durch die Polymerasekettenreaktion. Die kann bei der DNA-Untersuchung auch schon mal das Erbgut des Laborpersonals verstärken, das ja auf den ersten Blick nicht so verschieden ist vom angepeilten Genom der Neandertaler oder Höhlenmenschen.</p>
<p>Zum anderen ist die DNA in allen Geweben dieselbe, während die Proteine sich unterscheiden. Wenn Forscher also bei der Untersuchung von Proteinen aus dem Knochenmark eines Steinzeitmenschen ein wenig Protein aus ihren eigenen Fingerspitzen in ihren Proben wiederfinden, dann ist die Verwechslungsgefahr geringer als bei genetischen Untersuchungen.</p>
<p>Wünschenswert wäre es auf jeden Fall, die Genomuntersuchungen der letzten Jahre<sup>16</sup> mit Proteinstudien zu ergänzen, da ja nicht alle Fragen allein aus den Genen zu beantworten sind. Im Prinzip könnten Proteine mit ihrer besseren Langzeitstabilität sogar ein wenig weiter zurück in die Vergangenheit Aufschluss geben als DNA. Die Methoden dazu müssen aber noch optimiert werden. Die Erforschung prähistorischer Proteine steht somit erst am Anfang.</p>
<p>Michael Groß ist freier Wissenschaftsautor in Oxford, England. <ext-link ext-link-type="uri"><a href="https://www.michaelgross.co.uk" target="_blank">www.michaelgross.co.uk</a></ext-link></p>


<h2>Gene und Stoffwechsel</h2>
<p>Wie die Genetik auf den menschlichen Stoffwechsel wirkt, untersuchten Wissenschaftler des Helmholtz-Zentrums München gemeinsam mit Kollegen des Wellcome Trust Sanger Institute (UK) und des King"s College London. Für diese bislang umfassendste vergleichende genomweite Assoziationsstudie werteten die Wissenschaftler zwei internationale Studien mit insgesamt 7824 Teilnehmern aus. Sie ordneten 145 genetische Regionen über 400 Stoffwechselprodukten zu. Auf der Basis solcher Auswertungen lassen sich individuelle Unterschiede in den Stoffwechselprofilen der Probanden rekonstruieren und diese mit Erkrankungen wie Bluthochdruck oder Diabetes in Zusammenhang bringen.</p>


<h2>Proteinfaltung auf Raten</h2>
<p>Forscher am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried bei München haben aufgeklärt, wie die beiden bakteriellen Chaperone GroEL und GroES die Proteinfaltung unterstützen: Zusammen bilden die Chaperone eine käfigartige Struktur, in der sie noch nicht gefaltete Proteine einschließen. Das eingeschlossene Protein faltet sich nun nicht in einem langsamen Durchgang auf einmal in seine Form, sondern in mehreren schnellen Faltungsschritten. Die Studie zeigt erstmals, dass Chaperone nicht nur passiv als Reaktionskäfig dienen, sondern auch aktiv katalysieren können.</p>


<h2>Projekthaus für biokompatible Funktionsmaterialien</h2>
<p> Ende April startete an der Universität Stuttgart das Projekthaus Nanobiomater. Vier interdisziplinär arbeitende Postdoktoranden werden als Teamleiter in gemeinsamen Labors biokompatible Funktionsmaterialien für die Medizintechnik, Diagnostik und Umweltanalytik erforschen und entwickeln. 750 000 Euro an Fördermitteln kommen von der Carl-Zeiss-Stiftung Stuttgart; mit weiteren 250 000 Euro unterstützt die Universität Stuttgart den interdisziplinären Ansatz.</p>
<p><ext-link ext-link-type="uri"><a href="https://www.uni-stuttgart.de/nanobiomater" target="_blank">www.uni-stuttgart.de/nanobiomater</a></ext-link></p>



<ul>
<li>
<sup>11 </sup>

 
S. A. Benner, 
M. D. Caraco, 
J. M. Thomson, 
E. A. Gaucher, 
<source>Science 
(2002), 
296, 
864.
</li>
<li>
<sup>12 </sup>

 
M. Richter, 
M. Bosnali, 
L. Carstensen et al., 
<source>J. Mol. Biol. 
(2010), 
398, 
763. 
</li>
<li>
<sup>13 </sup>

 
B. Reisinger, 
J. Sperl, 
A. Holinski et al., 
<source>J. Am. Chem. Soc. 
(2014), 
136, 
122.
</li>
<li>
<sup>14 </sup>

 
P. Perez-Jimenez, 
A. Inglés-Prieto, 
Z.-M. Zhao et al., 
<source>Nature Struct. Mol. Biol. 
(2011), 
18, 
592.
</li>
<li>
<sup>15 </sup>

 
E. Cappellini, 
M. J. Collins, 
M. T. P. Gilbert, 
<source>Science 
(2014), 
343, 
1320.
</li>
<li>
<sup>16 </sup>


S. Pääbo, 
<source>Die Neandertaler und wir: Meine Suche nach den Urzeit-Genen, <publisher-name>S. Fischer Verlag</publisher-name>, 2014.
</li>
</ul>


Artikel

Zwischen Europa und Asien

Istanbul — Stadt der Kulturen

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