Wissenschaft + Forschung

Kratky und Kollegen haben die ligandengebundene Kristallstruktur des Enzyms VpIndA1 aufgeklärt, das Substrate epoxidiert oder sulfoxidiert. Auf dieser Kenntnis aufbauend haben sie Aminosäuren der Bindungstasche getauscht. Dadurch wurde das Enzym substrat- oder stereoselektiver. Die Indol-Monooxygenase VpIndA1 wird von Variovorax paradoxus EPS exprimiert. Sie gehört zu den Gruppe E Monooxygenasen (GEMs). HK<img alt="image" src="https://media.graphassets.com/Z7dAQ4PoSpmj1WPOE3pA"><p></p><ul class="references" xml:id="nadc20234136123-bibl-0011" cited="no" style="numbered"><li xml:id="nadc20234136123-bib-0011">Angew. Chem. 2023, doi: <accessionid ref="info:doi/10.1002/ange.202300657">10.1002/ange.202300657</accessionid></li></ul>

Meldung

Flavoenzyme selektiver gemacht

Kratky und Kollegen haben die ligandengebundene Kristallstruktur des Enzyms VpIndA1 aufgeklärt, das Substrate epoxidiert oder sulfoxidiert. Auf dieser Kenntnis aufbauend haben sie Aminosäuren der Bindungstasche getauscht. Dadurch wurde das Enzym substrat- oder stereoselektiver. Die Indol-Monooxyg...

Gerichtete Evolution von Enzymen verläuft auf einem Mikrofluidikchip schneller und einfacher als bisher. Eine nCas9-Variante, gekoppelt an eine Polymerase mutiert die Gene. Dazu wird die nCas9-Chimäre von single-guide-RNA über das gesamte Zielgen gelenkt. Die Zellen wachsen auf einem mikrofluidischen Chip und werden dort mutiert, auf Aktivität getestet, sortiert und inkubiert. So lassen sich mit geringem Aufwand Enzyme optimieren. HK<img alt="image" src="https://media.graphassets.com/ajrxnZL8QfGUqqD5RxXP"><p></p><ul class="references" xml:id="nadc20234136123-bibl-0012" cited="no" style="numbered"><li xml:id="nadc20234136123-bib-0012">Angew. Chem. Int. Ed. 2023, doi: <accessionid ref="info:doi/10.1002/anie.202303112">10.1002/anie.202303112</accessionid></li></ul>

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Flavoenzyme selektiver gemacht

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