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Seidel und Team zeigten den Einschub eines Isocyanids in die W-C-Bindung eines Wolfram-Ketenyl-Komplexes. Ausgehend von einem Side-on-Alkinkomplex eines Ethinylethylethers am Wolfram entsteht durch Reaktion mit NBu4I der Ketenylkomplex [Tp*W(CO)2(κ1-HCCO)]. Dieser 16-Elektronenkomplex ist stabil, lässt sich aber thermisch oder photochemisch in den zweikernigen Komplex [Tp*2W2(CO)4(μ-CCH2)] umwandeln. Durch Reaktion mit Isocyaniden bei –78 °C entsteht ein reaktives Intermediat, das das Team durch protische Nukleophile wie Methanol oder Diisopropylamin abfängt. Das liefert fünfgliedrige Metallacyclen, bei denen sowohl das Isocyanid-Kohlenstoffatom als auch das Ketenyl-Sauerstoffatom am Metall koordiniert sind. AH<ul class="references" id="nadc20224119954-bibl-0007" content-type="uncited-references"><li id="nadc20224119954-bib-0007">
<label>7</label><mixed-citation publication-type="miscellaneous" id="nadc20224119954-cit-0007">Chem. Sci. 2022, doi: <ext-link ext-link-type="doi" xlink:href="10.1039/d1sc06149f">10.1039/d1sc06149f</ext-link></mixed-citation></li></ul>

Meldung

Isocyanid in W-C-Bindung

Seidel und Team zeigten den Einschub eines Isocyanids in die W-C-Bindung eines Wolfram-Ketenyl-Komplexes. Ausgehend von einem Side-on-Alkinkomplex eines Ethinylethylethers am Wolfram entsteht durch Reaktion mit NBu4I der Ketenylkomplex [Tp*W(CO)2(κ1-HCCO)]. Dieser 16-Elektronenkomplex ist stabil,...

Die Yang- und Liu-Gruppen lehren Cytochrom-P450-Enzyme, die normalerweise Oxidationsreaktionen katalysieren, redoxneutrale Atomtransferradikalcyclisierungen (ATRC) zu vermitteln. Gerichtete Evolution bakterieller P450-Enzyme liefert Varianten, die asymmetrische 5-exo-ATRC von N-Allyl-α-bromamiden (1) zu 4-Brommethyl-γ-lactamen (2) in E.-coli-Bakterien katalysieren. Mit 4-exo-ATRC entstehen β-Lactame. Zudem werden Enzyme erzeugt, mit denen die Enantiomere der Lactame (2) gebildet werden, und solche, mit denen sich neben dem Stereozentrum am Ring ein zusätzliches an der exocyclischen 4-Position kontrollieren lässt. Im Gegensatz zu klassischen P450-Enzymen, die auf hochvalenten Eisenoxidationsstufen basieren, vermittelt ein (Häm)eisen(II)-Kofaktor die Radikalerzeugung aus (1). UJ<div position="anchor" content-type="graphic" xml:lang="en"><img position="anchor" id="jats-graphic-13" xlink:href="urn:x-wiley:18680054:media:nadc20224119954:nadc20224119954-gra-0005">

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<label>8</label><mixed-citation publication-type="miscellaneous" id="nadc20224119954-cit-0008">Science 2021, 374, 1612</mixed-citation></li></ul>

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Isocyanid in W-C-Bindung

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