Wissenschaft + Forschung

Die Liu-Gruppe an der Harvard-Universität gewinnt Diarylamine (4) palladiumkatalysiert in einer Dreikomponentenkupplung aus Aryltriflaten (1), Diphenylphosphinoyloxyaminen (2) und Arylboronsäuren (3). An den (tBuBrettPhos)Pd-G3-Katalysator koordiniert nach oxidativer Addition des Triflats (1) jedoch bevorzugt die Aminfunktion von (2). Diese wird dadurch elektrophil und zum Einschub aktiviert. So liefert die Aminierung zu den Diarylaminen (4) Ausbeuten von 36 bis 93 %. Unter modifizierten Bedingungen reagieren auch Arylhalogenide. UJ<img alt="image" src="https://media.graphassets.com/IieYk3G7RQSFRMtJorME"><ul class="references" cited="no" style="numbered" xml:id="nadc20244142928-bibl-0013"><li xml:id="nadc20244142928-bib-0013">Science, doi: <accessionid ref="info:doi/10.1126/science.adl5359">10.1126/science.adl5359</accessionid></li></ul>

Meldung

Kreuzkupplung zu Diarylaminen

Die Liu-Gruppe an der Harvard-Universität gewinnt Diarylamine (4) palladiumkatalysiert in einer Dreikomponentenkupplung aus Aryltriflaten (1), Diphenylphosphinoyloxyaminen (2) und Arylboronsäuren (3). An den (tBuBrettPhos)Pd-G3-Katalysator koordiniert nach oxidativer Addition des Triflats (1) jed...

Wie die Toste-und Chang-Gruppen an der UC Berkeley zeigen, reagieren Akzeptor-substituierte Oxaziridine (1) mit Derivaten von Tryptophan, der seltensten proteinogenen Aminosäure.Zwischen (1) und Tryptophaneinheiten (2) findet eine chemische Ligation durch Cyclisierung (CLiC) statt. Dabei bilden sich über eine Oxygenierungs-Iminiumionen-Cyclisierung die stabilen Oxazolidinoindoline (3). Das Protein Glucagon-like-Peptid 1 (GLP-1), das ein Tryptophan enthält, wurde in 82 % Ausbeute derivatisiert. Das Enzym Lysozym enthält sechs Tryptophaneinheiten; die Reaktion modifizierte dabei meist das am leichtesten zugängliche Trp62 – fünfmal so oft wie das zweitreaktivste Trp108. Die Alkin-Einheit des Ligationsprodukt (3) erlaubt Modifikation durch klassische Klick-Reaktionen. Mit den Reaktionen haben die Forschenden Kation-π-Wechselwirkungen in Proteinen und im Gesamtproteom von Zellen identifiziert. UJ<img alt="image" src="https://media.graphassets.com/nz7N7EDyQPeTMQEJpKO9"><ul class="references" cited="no" style="numbered" xml:id="nadc20244142928-bibl-0014"><li xml:id="nadc20244142928-bib-0014">Nature, doi: <accessionid ref="info:doi/10.1038/s41586-024-07140-6">10.1038/s41586-024-07140-6</accessionid></li></ul>

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Kreuzkupplung zu Diarylaminen

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