Enzyme, nachhaltige Synthesewege und Umweltbelastung

Enzym in MOF | Karlsruher Forschende haben ein Enzym in einem metallorganischen Netzwerk (MOF) eingelagert. Das so immobilisierte Enzym ist etwa 30-mal so stabil wie das freie Enzym, seine katalytische Aktivität beträgt aufgrund der Verformung durch das MOF 30 Prozent der des freien Enzyms. Es lässt sich in einem kontinuierlich betriebenen Reaktor einsetzen und verträgt wässrige sowie organische Lösungsmittel. Die MOF-Struktur soll nun so verändert werden, dass sie die katalytische Aktivität erhöht statt senkt.

Grundprinzip der Enzymkatalyse | Zwei gleiche Ladungen in einem Enzym führen nicht zwangsläufig zu einer Abstoßung, sondern können sogar eine Anziehung bewirken. Dies hat nun ein Forscherteam an Orotidin-5‘-phosphat-Decarboxylase gezeigt, die an der Pyrimidinbiosynthese beteiligt ist. Den Untersuchungen zufolge teilen sich negativ geladenes Enzym und Substrat ein Proton als molekularen Klebstoff. Dieses löst zudem eine Kaskade von Protonentransferreaktionen aus, die die Reaktion weiter beschleunigen. Das Team nutzte Proteinkristallografie sowie quantenchemische Rechnungen für seine Studie.

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