Leitartikel

Der Dieselskandal wirft einige Fragen auf. Wieso sind nach 125 Jahren Dieselmotoren nicht sauber genug, um sie in Europas Städten betreiben zu können, ohne die Gesundheit der Menschen zu gefährden? Was lief schief, wenn eines der umsatzstärksten Produkte der deutschen Industrie nicht mehr nachgefragt wird? Wenn die GDCh ein Sonderkolloquium mit dem Titel „Ist der Diesel noch zu retten?“ einberuft, und Deutschlands Politik und Wirtschaft einen Diesel-Gipfel organisiert, dann ist wohl Alarmstufe rot.Verbrennungsmotoren beeinflussen alle Bereiche unseres Lebens. Noch nie wurden so viele Motoren produziert wie heute: Weltweit sind es 3 pro Sekunde, zirka 1000 wenn Sie diesen Artikel gelesen haben, 90 Millionen, wenn das Jahr um ist. Nie war der Anstieg der CO2-Konzentration in der Atmosphäre steiler. Ende 2017 werden es wieder 1,6 ppm oder 13 Gt mehr sein. Der Verbrauchsvorteil des Dieselmotors wird diesen Trend nicht stoppen.Warum fördert Europa den Dieselmotor? Die meisten Dieselanwendungen sind schwer zu ersetzen, im Gütertransport zu Wasser, zu Land, im Bergbau, in Land- und Forstwirtschaft, im Hoch- und Tiefbau. Brauchen wir Dieselmotoren, um eine Person und eine Kiste Bier zu transportieren? Braucht Deutschland Dieselmotoren, um die Pendlerströme in die Städte zu meistern? Nein: Amerikaner, Chinesen, Japaner pendeln ohne Diesel-Pkw.Dass dieser Motor rußt, merkte schon Rudolf Diesel. Warum hat es 120 Jahre gedauert, bis die Weltgesundheitsorganisation die krebserzeugende Wirkung von Dieselabgas erkannte? Warum wurden erst im Jahr 2000 Filter in Serie in Pkw eingebaut? Die Filtration von Dieselruß ist technisch einfach, selbst Papierfilter genügen. Papierfilter sind eine gute Lösung in Kohleminen, wo Ruß abbrennen gefährlich ist. Die Siliciumcarbidfilter, die Peugeot einsetzte, funktionierten auf Anhieb. Den Rußabbrand katalysiert Ceroxid, das aus einem separatem Tank dem Treibstoff zugemischt wird. Bosch regelt das Ganze, der Common-rail-Motor erlaubt Nacheinspritzungen, um den Abbrand zu gewährleisten.Herausfordernder ist die Regelung von harnstoffbasierten Systemen zur selektiven katalytischen Reduktion (SCR). Im Sekundentakt müssen stöchiometrische Mengen NH3 bereitgestellt werden, um NO und NO2 zu reduzieren. Noch ein Tank ist nötig. Er sollte groß genug sein: Eine Tonne Harnstoff pro Tonne NO ist nötig. Nicht alle Fahrzeugbauer haben diese Tanks richtig dimensioniert. Ein schlecht geregelter Filter wird schnell zum Problem, ein inaktives SCR-System nicht. Erst recht nicht, wenn es nur am Prüfstand aktiv ist. Im Stadtverkehr, bei tiefen Abgastemperaturen, fällt der Wirkungsgrad gegen Null. Eine schnelle und vollständige Harnstoffzersetzung ist nicht mehr möglich. Zwischen- und Nebenprodukte wie Isocyansäure und deren Derivate können frei gesetzt werden, sind aber gesetzlich nicht geregelt.Der Dieselskandal dauert bald 20 Jahre und betrifft Millionen von Fahrzeugen. Viele Autobauer haben versagt, VW ist da nicht alleine. Ein Dieselfahrzeug emittiert heute auf der Straße so viel NOx wie zehn Benziner. Es ist nachvollziehbar, wenn Städte die chronisch den NO2-Grenzwert von 40 µg·m–3 überschreiten, Maßnahmen gegen Dieselfahrzeuge ergreifen. Aus Schweizer Sicht mit einem Grenzwert von 30 µg·m–3 ist die Situation in Europas Städten noch gravierender.E-Fahrzeuge und Plug-in-Hybride können die Luftqualität in Städten verbessern. Mit Ökostrom lässt sich auch der CO2-Ausstoß senken, selbst Kohlestrom ist besser als sein Ruf. Dort arbeiten SCR-Systeme effizient und rund um die Uhr. Abgase aus gut gefilterten Kohlekraftwerken enthalten weniger als 1000 Partikel pro Kubikzentimeter. Verglichen mit Stadtluft, ungefilterten GDI- und Diesel-Abgasen mit etwa 104, 106 und 107 Partikel pro Kubikzentimeter, ist das eine Qualität, die heute in Luftkurorten nicht mehr erreicht wird. Es bleibt noch viel zu tun, gerade für solche Dieselanwendungen, die wir nicht ersetzen können. BBDr. Norbert Heeb Advanced Analytical Technologies, Empa, Dübendorf, Schweiz<div><img src="https://media.graphcms.com/T4QkjaLxRAqkZsK7zqPo">

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Meinungsbeitrag

Der lange Weg zu sauberem Diesel

Der Dieselskandal wirft einige Fragen auf. Wieso sind nach 125 Jahren Dieselmotoren nicht sauber genug, um sie in Europas Städten betreiben zu können, ohne die Gesundheit der Menschen zu gefährden? Was lief schief, wenn eines der umsatzstärksten Produkte der deutschen Industrie nicht mehr nachgef...

Wissenschaft & Forschung

Prof.Dr.

Der Nobelpreis für Chemie geht in diesem Jahr an Joachim Frank, Jacques Dubochet und Richard Henderson. Sie haben die Grundlage geschaffen, um Strukturen von Biomolekülen hochaufgelöst mit Kryoelektronenmikroskopie zu bestimmen.
Um zu verstehen, wie eine Uhr funktioniert, muss man wissen, wie die kleinen Zahnrädchen im Innern der Uhr ineinandergreifen und miteinander wechselwirken. Da diese Teile sehr klein sind und die Auflösungsgrenze unseres Auges nur 0,1 bis 0,2 Millimeter beträgt, braucht man dazu eine Lupe. Stärkere Vergrößerungen werden benötigt, um ähnliche Einblicke in den menschlichen Körper zu erhalten. Die Auflösungsgrenze von Lichtmikroskopen liegt bei etwa 0,2 Mikrometern. Damit kann man einzelne Zellen sichtbar machen und verstehen, wie sie Organe und Gewebe ausbilden. Um tiefer in die Zelle zu blicken, muss man mit Elektronenmikroskopie arbeiten. Diese Methode erreicht atomare Auflösung und macht damit Protein- und Nukleinsäurekomplexe sichtbar.<figure><img src="https://media.graphcms.com/ICceI7NKSNCM6agYG7dC"><figcaption><label>Abb. 1: </label>Links: Auflösung eines Biomoleküls bis zum Jahr 2013, rechts: Auflösung heute.</figcaption></figure>
<h2>Grundlagen der Elektronenmikroskopie</h2>Die Grundlagen für die Elektronenmikroskopie haben Ernst Ruska (Nobelpreis für Physik 1986) und Max Knoll im Jahr 1931 geschaffen, in dem sie das erste Transmissionselektronenmikroskop bauten, damals noch Übermikroskop genannt.1) Mit der über die Jahre kontinuierlich verbesserten Technik ließen sich zuerst Viren, danach Organellen und andere Zellbestandteile sichtbar machen. Kombiniert mit verbesserter Gewebeschnitttechnik hat die Elektronenmikroskopie die Lebenswissenschaften revolutioniert. Die Präparationstechnik und andere gerätetechnische Eigenschaften beschränkten allerdings lange Zeit die erreichbare Auflösung.<h2>Strukturen bestimmen mit Kristallographie</h2>Um die dreidimensionale Struktur von Proteinen und Nukleinsäuren zu erhalten, wurden deshalb kristallographische Methoden eingeführt. Die zu untersuchenden Moleküle müssen dafür biochemisch gereinigt und kristallisiert werden. Die in den 1950er Jahren von Max Perutz und John Kendrew (Nobelpreis für Chemie 1962) entwickelte Röntgenkristallographie etablierte sich als Hauptmethode, um dreidimensionale Strukturen von Proteinen und Nukleinsäuren zu bestimmen. Bisher wurden über 100 000 Proteinstrukturen ermittelt.Viele Krankheiten beruhen auf einzelnen Mutationen, welche die komplexen Wechselwirkungen eines Organismus stören. Es ist deshalb wichtig, die dreidimensionalen Strukturen biologischer Makromoleküle zu bestimmen – nur so lässt sich verstehen, wie sie auf atomarer Ebene funktionieren. Strukturbiologie ist deshalb mittlerweile wichtiger Bestandteil der pharmazeutischen Arzneimittelforschung.Basierend auf den Grundlagen der Röntgenkristallographie haben Aaron Klug (Nobelpreis für Chemie 1982) und sein Team am Laboratory of Molecular Biology in Cambridge in den 1970er Jahren die Elektronenkristallographie entwickelt.2) Darüber lässt sich mit elektronenmikroskopischen Bildern die dreidimensionale Struktur von Biomolekülen bestimmen, die geordnet in Form von zweidimensionalen Kristallen, Filamenten oder Virushüllen vorliegen. Die Auflösungen der Strukturen waren allerdings durch die Präparation beschränkt, bei welcher der Kontrast der Proben mit Schwermetalllösungen erhöht wird.Nigel Unwin und Richard Henderson haben zweidimensionale Kristalle von Bacteriorhodopsin, dem Retinalprotein von Halobakterien, in Zucker anstatt in Schwermetalllösungen eingebettet und neben Bildern auch Elektronendiffraktionen aufgenommen. Indem sie zusätzlich Kippbilder aufnahmen, bestimmten sie im Jahr 1975 erstmals die dreidimensionale Struktur eines Membranproteins bei einer Auflösung von 7 Å. Richard Henderson führte die Arbeit an Bacteriorhodopsin dann an Elektronenmikroskopen weiter, die auf 4 K oder 77 K gekühlt wurden, und verbesserte über Jahre kontinuierlich die Datenqualität. Im Jahr 1990 ermittelten er und seine Kollegen dann mit Kryoelektronenmikroskopie die erste hochaufgelöste dreidimensionale Struktur eines Proteins.3)<figure><img src="https://media.graphcms.com/HNGLDqvPTHifeYuwetjZ"><figcaption><label>Abb. 2: </label>Richard Henderson. <named-content>Copyright: MRC LMB</named-content></figcaption></figure>
<h2>Kristalle nicht mehr nötig</h2>Besonders für Membranproteine und Multiproteinkomplexe ist es schwierig und langwierig, Kristallisationsbedingungen zu finden, deren Resultate sich mit Elektronen- oder Röntgenkristallographie untersuchen lassen. Die Proteine müssen meistens stabilisiert werden, also mutiert, verkürzt oder an Antikörper gebunden. Kristalle von Proteinfilamenten wie Aktinfilamenten, Mikrotubuli und Amyloidfibrillen sind generell schwierig herzustellen.Einzelpartikel-Kryoelektronenmikroskopie hat diese Nachteile nicht, da sie keine Kristalle benötigt. Zudem braucht man viel weniger Protein, was die Strukturbestimmung enorm erleichtert und beschleunigt. Bei dieser Technik werden die Proben bei – 190 °C in flüssigem Ethan schockgefroren. Dadurch nimmt das Wasser einen amorphen Zustand ein, ohne Eiskristalle zu bilden. Diese Präparationsmethode hat Jacques Dubochet entwickelt und verfeinert.4)<figure><img src="https://media.graphcms.com/IdZtlhyVQz6P0o1RZZC6"><figcaption><label>Abb. 3: </label>Jacques Dubochet. <named-content>Foto: Felix Imhof, Copyright: UNIL</named-content></figcaption></figure>
Viele zweidimensionale Bilder der so präparierten einzelnen Proteine werden im Elektronenmikroskop bei geringen Elektronendosen (etwa 10 Elektronen pro Å²) und bei – 196 ˚C aufgenommen. Anschließend werden sie am Computer ausgerichtet, klassifiziert, übereinandergelagert und anschließend rückprojiziert, um eine dreidimensionale Struktur des Proteins zu erhalten. Joachim Frank hat die Entwicklung der Bildverarbeitung über viele Jahre vorangetrieben und entscheidende Impulse gesetzt.5)<figure><img src="https://media.graphcms.com/WsVvdIKdTeWW59XVZIXT"><figcaption><label>Abb. 4: </label>Joachim Frank. <named-content>Foto: Brian Winkowski, Copyright: CUMC</named-content></figcaption></figure>
<h2>Direkte Elektronendetektoren</h2>Physikalische Grenzen bei der klassischen Bildaufnahme führten jedoch zu schlechten Signal-zu-Rausch-Verhältnissen und langen Aufnahmezeiten (1 Sekunde pro Bild). Strukturen mit atomarer Auflösung gab es deshalb nur für hochsymmetrische Proben wie Viruskapside. Erst neue Detektoren, die einfallende Elektronen direkt messen, haben die Technik in den letzten vier Jahren so verbessert, dass hochaufgelöste Strukturen nicht symmetrischer Proteine bestimmbar werden. Die Auslesegeschwindigkeit der Detektoren hat sich so gesteigert, dass Filme anstatt einzelner Bilder aufgenommen werden. Da das Signal-zu-Rausch-Verhältnis der einzelnen Filmbilder hoch ist, lassen sie sich ausrichten und so die Bewegungen der Einzelpartikel in der amorphen Eisschicht korrigieren, die durch die Wechselwirkung des Elektronenstrahls mit der Probe induziert werden. Das Ergebnis ist eine enorme Verbesserung der Auflösung, die in einigen Fällen sogar 2 Å übertrifft. Einzelpartikel-Kryoelektronenmikroskopie ist dadurch zu einer wichtigen Technik in der Strukturbiologie geworden.<h2>Von Strukturbiologie zur Wirkstoffforschung</h2>In den letzten vier Jahren wurden hochaufgelöste Strukturen vieler Proteinkomplexe bestimmt, die sich durch Röntgenkristallographie nicht ermitteln ließen, darunter Ribosomen, Spliceosomenkomplexe, Kationenkanäle, Aktomyosin-Komplexe und respiratorische Superkomplexe. Die im Allgemeinen durch Einzelpartikel-Kryoelektronenmikroskopie gewonnenen Auflösungen erlauben nicht nur, die genaue Position von Seitenketten zu ermitteln, sondern in vielen Fällen auch die kleiner Moleküle. Ein weiterer Vorteil ist die Möglichkeit, die Datensätze in silico zu reinigen, also verschiedene Konformationszustände desselben Proteins durch dreidimensionale Klassifikationen zu trennen und im Fall von Proteinkomplexen mit flexiblen Regionen lokale Feinjustierungen durchzuführen. Die Technik hat daher das Potenzial, ein wichtiges Instrument für die Wirkstoffforschung zu werden.6)<h2>Bald noch besser</h2>Kryoelektronenmikroskopie eignet sich jedoch noch nicht für Ansätze mit hohem Durchsatz. Viele Schritte bei der Probenvorbereitung, Bildaufnahme und Bildverarbeitung erfordern immer noch einen erfahrenen Nutzer, der die Bedingungen für jede Probe individuell anpasst. Ein Ziel der nächsten Jahre wird sein, alle Schritte der Einzelpartikel-Kryoelektronenmikroskopie zu optimieren und vollständig zu automatisieren.Auch darüber hinaus lässt sich die Technik verbessern – das jüngste Beispiel ist die Volta-Phasenplatte, die den Phasenkontrast des Untersuchungsobjekts erhöht. Dadurch verbessert sich wiederum die Ausrichtung und Klassifizierung der Einzelpartikel, und die Strukturen von relativ kleinen Proteinen (&lt;100 kDa) lassen sich bestimmen. Die kontinuierliche Optimierung der Detektoren wird in Zukunft bessere Signal-zu-Rausch-Verhältnisse, schnellere Auslesegeschwindigkeiten und größere Sichtfelder ermöglichen. Dadurch wird sich die Datenqualität verbessern und die Zahl der Partikel reduzieren, die für hochauflösende Strukturen benötigt werden.Die Einzelpartikel-Kryoelektronenmikroskopie ist zu einer vielseitigen Schlüsseltechnik der Strukturbiologie geworden und wird der Röntgenkristallographie in vielen Fällen sicherlich den Rang ablaufen.Stefan Raunser, Jahrgang 1976, ist seit Juli 2014 Direktor und wissenschaftliches Mitglied am Max-Planck-Institut für molekulare Physiologie in Dortmund. Seine Arbeitsgruppe beschäftigt sich vor allem mit bakteriellen Toxinkomplexen sowie den molekularen Mechanismen von Muskelkontraktion und Enzymen, die an der Regulierung zellulärer Prozesse beteiligt sind.<h2>Nobelpreis für Medizin: Wie‘s in unserem Innern tickt</h2>Frühaufsteher oder Nachteule? Darüber entscheidet die innere Uhr. Sie beeinflusst zudem Blutdruck sowie Körpertemperatur und ist daran beteiligt, wann das Schlafhormon Melatonin ausgeschüttet wird.Dieses Jahr geht der Nobelpreis für Medizin an Jeffrey C. Hall, Michael Rosbash und Michael W. Young. Sie haben, wie das Nobelkomitee urteilte, „in das Innere unserer biologischen Uhr gespäht und deren Funktionsweise ausgeleuchtet. Ihre Entdeckungen erklären, wie Pflanzen, Tiere und Menschen sich an biologische Rhythmen anpassen und so synchron zur Erdrotation leben“ – denn das Leben auf der Erde richtet sich nach der Rotation des Planeten.Wie die drei Forscher zeigten, ist für die innere Uhr ein Gen entscheidend. Sie hatten, exemplarisch für Lebewesen auf der Erde, Fruchtfliegen untersucht und im Jahr 1984 bei diesen ein Gen isoliert, das den täglichen Biorhythmus bestimmt. Wie Hall und Rosbash nachwiesen, enthält dieses Gen den Bauplan für ein Protein, das sich nachts in der Zelle häuft und über den Tag wieder abgebaut wird. Young identifizierte zehn Jahre später ein zweites Gen, das die innere Uhr beeinflusst.<h2>Nobelpreis für Physik: Einstein hatte Recht</h2>Fliegt ein Stein in einen See, breiten sich Wellen aus. Dass es ähnliches in der Raumzeit geben müsste, hatte schon Albert Einstein vermutet. Im Jahr 2015 verschmolzen 1,3 Milliarden Lichtjahre von der Erde entfernt zwei Objekte mit 29 und 36 Sonnenmassen miteinander. Dass sich die dabei entstandenen Gravitationswellen beobachten ließen, machten drei Physiker möglich. Der Nobelpreis geht deshalb in diesem Jahr jeweils zur Hälfte an Rainer Weiss sowie an Barry C. Barish und Kip S. Thorne für „entscheidende Beiträge zum Laser Interferometer Gravitational-Wave-Observatory(Ligo)-Detektor und die Beobachtung von Gravitationswellen“. Weiss entwickelte den Ligo-Detektor; Thorne und Barish waren beim Ligo-Projekt, das im Jahr 1984 startete, für die theoretischen Vorhersagen der Gravitationswellensignale zuständig.
<ul><h2>Literatur</h2><li>
1 M. Knoll, E. Ruska, Annalen der Physik 1932, 404, 607–640.</li><li>
2 D. J. De Rosier, A. Klug, Nature 1968, 217, 130–134.</li><li>
3 R. Henderson, J. M. Baldwin, T. A. Ceska, et al., J. Mol. Biol. 1990, 213, 899–929.</li><li>
4 J. Dubochet, A. W McDowall, J. Microsc. 1981, 124, 3–4.</li><li>
5 J. Frank, B. Shimkin, H. Dowse, Ultramicroscopy 1981, 6, 343–357.</li><li>
6 F. Merino, S. Raunser, Angew. Chem. Int. Ed. 2017, 56, 2846–2860.</li></ul>

Meinungsbeitrag

Der lange Weg zu sauberem Diesel

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